Aislamiento y caracterización bioquímica y toxicológica de una fosfolipasa acída del veneno de Bothrops Asper - Fernández Ulate, Julián 1984- (2010)
Las fosfolipasas A2 (PLA2s) son uno de los principales componentes de los venenos de serpiente y ejercen una gran variedad de actividades tóxicas como neurotoxicidad y miotoxicidad, entre otras. Dado que la mayoría de PLA2s tóxicas son proteínas básicas, las isoformas acídicas y sus posibles papeles en los venenos son menos conocidos. En este trabajo, una enzima acídica (BaspPLA2-II) fue aislada del veneno de Bothrops asper (región del Pacífico de Costa Rica) y caracteriz.ada. BaspPLAi-II es monomérica, con una masa de 14.212±6 Da y un punto isoeléctrico de 4,9. Su secuencia completa de 124 aminoácidos se dedujo a través de su ADN copia y mediante la secuenciación automatizada de sus aminoácidos. Pertenece al grupo Asp49, de enzimas catalíticamente activas. Ensayos in vivo e in vitro demostraron que BaspPLA2-II, en contraste con las PLA2s básicas Asp49 presentes en el mismo veneno, carece de actividad miotóxica, citotóxica y anticoagulante. La enzima BaspPLA2-II también se diferenció de otras PLA2s acfdicas descritas en venenos de Bothrops spp., ya que no generó hipotensión ni inhibición de la agregación plaquetaria. Además, esta enzima no fue letal para ratones, con dosis intravenosas de hasta 100 μg (5,9 μg/g), lo que indica su falta de actividad neurotóxica. El único efecto tóxico registrado in vivo fue una inducción moderada de edema local. Por lo tanto, las características toxicológicas de BaspPLA2-II sugieren que no juega un papel clave en la fisiopatología del envenenamiento por B. asper y que su papel estaría limitado a funciones digestivas. Los análisis inmunoquímicos con anticuerpos contra BaspPLAi-II revelaron que las PLA2s acíclicas y básicas forman dos grupos antigénicamente diferentes en el veneno de B. asper.